sds page法和凝胶层析法分离鉴定蛋白质有什么异同

解题思路：色素的分离解题过程：三个错误是：1、层析液没及了滤液细线。这样会将滤纸上的色素溶解而导致实验失败；2、滤纸上划的滤液细线太粗了。这样色素扩散后色素带会重叠；3、没有用盖子将烧杯盖好。这样层析

◆按层析的机理划分：吸附层析、分配层析、离子交换层析、凝胶过滤层析、亲和层析等.吸附层析：利用吸附剂表面对不同组分吸附性能的差异,达到分离鉴定的目的.分配层析：利用不同组分在流动相和固定相之间的分配系

层析法又称纸色谱法.以纸为载体的色谱法.固定相一般为纸纤维上吸附的水分,流动相为不与水相溶的有机溶剂；也可使纸吸留其他物质作为固定相,如缓冲液,甲酰胺等.将试样点在纸条的一端,然后在密闭的槽中用适宜溶

SDS-PAGE、琼脂糖

所有的层析在原理上都是相通的,区别在于流动相和层析剂之间的作用力的不同.离子交换是利用蛋白质表面的电荷与层析剂上的离子基团的静电作用.凝胶过滤层析利用了凝胶的多孔性,根据溶剂分子的大小进行分离.

在坐标纸上画出来的图应该有两个波峰,一个是血红素在540nm波长下有一个明显的吸收峰,核黄素在450nm波长下有一个明显的波峰

没问题的.普通的玻璃层析柱只是做离子交换、凝胶层析压力没问题,一般也用不到什么有机溶剂,所以放心用吧.

纸层析法又称纸色谱法.以纸为载体的色谱法.固定相一般为纸纤维上吸附的水分,流动相为不与水相溶的有机溶剂；也可使纸吸留其他物质作为固定相,如缓冲液,甲酰胺等.将试样点在纸条的一端,然后在密闭的槽中用适宜

原理简单说就是分子量不同通过凝胶柱的速度也不同凝胶是一种具有多孔,网状结构的分子筛.利用这种凝胶分子筛对大小,形状不同的分子进行层析分离,称凝胶层析.凝胶层析的应用范围:凝胶层析法适用于分离和提纯蛋白

其基本原理是利用被分离物质分子大小不同及固定相（凝胶）具有分子筛的特点,将被分离物质各成分按分子大小分开,达到分离的目的.

凝胶色谱法又叫凝胶色谱技术,是六十年代初发展起来的一种快速而又简单的分离分析技术,由于设备简单、操作方便,不需要有机溶剂,对高分子物质有很高的分离效果.凝胶色谱法又称分子排阻色谱法.　　凝胶色谱法又叫

两种方法原理不同,有差异是正常的.如果差距较大,要仔细分析.一般凝胶层析是非变性的,SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳是变性的,二硫键也被还原,所以是亚基（肽链）分子量.凝胶层析与分子形状有关,一般marke

层析法是利用混合物中各组分物理化学性质的差异（如吸附力、分子形状及大小、分子亲和力、分配系数等）,使各组分在两相（一相为固定的,称为固定相；另一相流过固定相,称为流动相）中的分布程度不同,从而使各组分

纸层析法又称纸色谱法.以纸为载体的色谱法.固定相一般为纸纤维上吸附的水分,流动相为不与水相溶的有机溶剂；也可使纸吸留其他物质作为固定相,如缓冲液,甲酰胺等.将试样点在纸条的一端,然后在密闭的槽中用适宜

不知道你用的是什么柱子.如果是带转接头的柱子,漏水的原因可能是转接头的珐琅没有拧紧,或者是密封圈老化.另外一个原因是可能压力过大,超过了柱子的承受压力.建议你仔细检查,降低流速.

两种方法原理不同,有差异是正常的.如果差距较大,要仔细分析.一般凝胶层析是非变性的,SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳是变性的,二硫键也被还原,所以是亚基（肽链）分子量.凝胶层析与分子形状有关,一般marke

凝胶层析的原理是“分子筛”,凝胶是个多孔的介质,像个筛子,柱子越长筛相当于筛的次数越多.你可以多看看凝胶层析的原理,原理明白了自然就明白

建议用离子交换层析.凝胶过滤层析流速慢,上样量低,而且分离效果一般,凝胶过滤一般用于层析的后期包括除盐,去除降解片段之类的.离子交换一般就用到DEAE,因为大部分蛋白都偏酸.要是你的酶是碱性蛋白,那就

首先琼脂糖凝胶可以排除,这是大孔凝胶,用于分子量较大的成分.我做分子筛用的比较多的柱子都是葡聚糖凝胶凝胶,我的蛋白比你的大,用G50和G100的填料,做的结果都没什么问题.你的蛋白7kD,如果没有什么

本质区别在于生成物的直径不同,沉淀的生成物半径大于1000纳米,而溶胶的半径处于1~1000纳米之间!最简单的区别方法就是丁达尔现象,直接用一束光照射就可以!还可以用电泳等现象..不用化学反应