SDS-PAGE上下槽缓冲液用完后可以混合再用吗?

电泳的过程中,电极缓冲液中的水分会被蒸发,导致里面的离子浓度升高.加之点解过程中是对里面水的电解,也引起水的减少.离子强度过大,会影响到蛋白质的活性,使电泳速度减慢,条带不清晰.

能用一样的,不连续体系也可用一样的.本身不连续体系的pH与网孔就是不一样的.聚丙烯酰胺凝胶电泳可分为连续的和不连续的两类,前者指整个电泳系统中所用缓冲液,pH值和凝胶网孔都是相同的,后者是指在电泳系统

total:10ml4度下保存：1mol/lTirs-HCl(PH8.8)0.6ml10%SDS2ml50%甘油5ml2-巯基乙醇0.5ml1%溴酚兰1ml水0.9ml另外：SDS不好溶解建议加热溶解

这个倍数是指你的缓冲液母液相比上样时最终浓度的倍数.母液总是要比你的最终浓度高,因为它会被你的蛋白质样品稀释.所以2X就是2倍的母液,与同体积的蛋白质样品混合以后上样.实际操作上,当然不是根据缓冲液体

一般都是一样的.但是现在很多公司提高的MARKER是不用处理的.详细的情况可以问问生物公司,他们技术支持的建议应该更加可靠.

你好,有可能是分离胶没有摇匀,导致密度不均；也有可能是两侧上样量有差别导致压力不对称；或是胶没有配齐.希望能帮到您,望采纳

6%12%,10%

这个概念不对吧,SDS-PAGE是聚丙烯酰胺凝胶电泳中最常用的一种.后者是大概含,前者是小类,不可能有什么浓度高或者低的.再问：但我们最近做的实验确实是这样的，SDS-PAGE电极缓冲液离子浓度是活性

SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳,是在聚丙烯酰胺凝胶系统中引进SDS（十二烷基磺酸钠）,SDS能断裂分子内和分子间氢键,破坏蛋白质的二级和三级结构,强还原剂能使半胱氨酸之间的二硫键断裂,蛋白质在一定浓度的含

电泳缓冲液是Tris-甘氨酸电泳缓冲液.上样缓冲液是SDS缓冲液,需要加入Tris-Hcl,DTT,SDS,溴酚蓝和甘油.分离胶配制过程中的缓冲液是PH8.8的Tris-Hcl浓缩胶配制过程中的缓冲液

SDS-PAGE因易于操作,而具有广泛的用途,是许多研究领域的重要的分析技术.1.蛋白质纯度分析；2.蛋白质分析量的测定,根据迁移率大小测定蛋白质亚基的分子量；3.蛋白质浓度的测定；4.蛋白质水解的分

使蛋白质非共价键和二硫键打开,并中和蛋白质表面电荷,使得蛋白质在PAGE胶中的迁移率只和蛋白质大小有关,而与电荷及构象无关.

page代表聚丙烯酰胺凝胶电泳,算是一类总称.所以page是包括了sds-page（十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳）.除了sds-page还有native-page（非变性聚丙烯酰胺凝胶）,区别在

根据Marker判断,你样品中最粗的那条带大约21kDa,是表达蛋白诱导出来的吧,恭喜你量很大,不过好像纯化失败?看看你的试剂配制有没有问题.很明显的问题是,您只跑到三分之二,没跑完.而且上样缓冲液中

1.一般来说,加样孔还是足够深的应该有（1cm）,如果觉得比较浅可以多加一点浓缩胶,用来压制胶水平的水或乙醇一点点就可以了.2.如果只是两边的孔走样,中间的没问题的话,两边的孔加样后条带不直,很可能是

维持适当的ph作为电介质参与电泳

用于分离蛋白质和寡糖核苷酸.

没有的,所有的蛋白质都带上过量的负电荷,只是与每个蛋白质本身分子量大小有关

我觉得这个词组后面很可能跟的宾语是disulfiedbond,其实就是还原了二硫键,让蛋白质失去了三维结构.字面的意思就是“经过SDS-PAGE还原过的”.

1,看目的蛋白的大小一般actin以下的可以跑12胶红线左右可以用12或10跑几百的很大的用6的胶小蛋白12的10的一般都能跑如果不考虑效率的话...能跑多慢跑多慢,越慢跑的越好看2,看样品浓度多少,