设计豌豆凝集素的分离纯化实验

基本原理是通过稀释使菌体细胞充分分散,单细胞得以生长发育形成菌落,可使用稀释法或平板划线法进一步纯化.

要是不遵循,那就不会出现那样的比例规律.其实是不会不遵循的,那个规律的决定点来自于分子生物学等方面,是由遗传物质的特点决定的,其实如果他选的性状不是不连锁的,他就会发现“规律”不那么准了.

基因的分离定律和自由组合定律.用F1进行测交实验再问：用不用写出怎么得到的F1再问：还有为什么啊再答：不用。再答：什么为什么？再问：为什么这样作实验再问：原理呢再答：测交就可以看出来f1的配子啊再问：

子二代中,出现高矮分离比3:1,这是孟德尔在一对杂交试验中发现的现象,F1全为高,F2既有高又有矮,有了这种现象,孟德尔对此做出了假设猜想,性状由一对遗传因子决定,体细胞中遗传因子成对,配子中成单,F

你是问怎么分离（筛选）分解石油的菌吧?在石油污染区取土壤样品.配制一个不含碳源的培养基,在其中加入一定量石油,培养基中需要乳化剂将油水混合,加入土样,震荡培养,几天后,取一定量培养物,加入到新鲜培养基

一般选用很多个浓度是因为菌液浓度得适宜,最后需要划线分离,得能够保证得到单菌落.挑菌的时候选择单一菌落,最好是一个点,不能太大,也不能太小也不是非得用斜面培养,斜面一般是用于临时保存菌种,一般用培养皿

变色域为5.2（黄）6.8（紫）.加的量不需要刻意的精准.一般每个摇瓶中加2~3滴即可.如果是配制平板的话,200ml加1~2ml左右即可.这是我们的方法.

蛋白质是胶体利用分子或离子可以透过半透膜而胶体粒子不能透过的原理,将胶体中的分子或离子分离出来.这种方法叫做渗析.所以蛋白质可以透过渗析达到提纯、净化的目的.上面的加重金属盐,电泳都是使胶体粒子聚沉的

这是利用混合物中各组分的物理化学性质的不同,使各组分以不同程度分布在固定相和流动相中,当流动相流过固定相时,各组分以不同的速度移动,而达到分离的目的.一般用理论塔板数来表示色谱柱的效率,色谱柱长达几千

沉淀蛋白.

根霉在自然界分布很广,用途广泛,其淀粉酶活性很强,是酿造工业中常用糖化菌.我国最早利用根霉糖化淀粉（即阿明诺法）生产酒精.根霉能生产延胡索酸、乳酸等有机酸,还能产生芳香性的酯类物质.根霉亦是转化甾族化

只能加些抗细菌的抑制剂,像青霉素、链霉素、利福平之类的,真菌抑制剂加不得,加了也会抑制根霉的生长,还没有哪些抑制剂能针对性筛选某种菌.

步骤 ：5.1  稀释涂布平板法 5.1.1  倒平板将酵母能生长的培养基分别倒平板. 倒平板的方法：右手持盛培养基的试管或三角瓶

蛋白质分离纯化的方法,要根据不同的处理物和目的蛋白而选择不同的方法.所以在纯化之前,应该要对目的蛋白一些理化性质等要加以了解.不过蛋白质纯化最常用的是饱和硫酸铵法.

溶剂提取,除蛋白,脱色,除小分子杂质.百度文库有具体的,你可以去看看先用酶或化学方法脱蛋白,然后层析柱分离.具体的你还是查文献去吧.

如果不限定纯化方法,可以考虑亲和层析或离子交换,但根据你问题的意思,是选定离子交换.此时就要考虑你蛋白的等电点了,如果等电点在你稳定pH之上,就用阳离子交换柱：设计阳离子交换层析：将你的样品置换到你所

不对1、不能判断电泳条带中的蛋白是否是目的蛋白,如果要准确判断,除了对比marker的分子量,还需要进行westernblot.2、不能判断所得条带是否只含有一种蛋白,也许有相似分子量的其他蛋白也混在

蛋白质的分离纯化方法很多,主要有：（一）根据蛋白质溶解度不同的分离方法1、蛋白质的盐析中性盐对蛋白质的溶解度有显著影响,一般在低盐浓度下随着盐浓度升高,蛋白质的溶解度增加,此称盐溶；当盐浓度继续升高时

盐析可以提纯蛋白质

菌体形态的影响因素是很多的,例如培养基成分,培养时间等,菌体处于不同的生长阶段形态也是不一样的,尤其是处于衰亡期的菌体形态是非常多变的.所以你看到的菌可能处于不同的生长期,而且培养基状态也不同,形态应