胰蛋白酶消化时只能加EDTA不能用EDTA二钠盐吗?

如果单单是说胰蛋白酶,他当然会消化掉细胞,他会破坏掉细胞膜中的蛋白质,使细胞的物质运输功能受损,最后导致了细胞的死亡.但是如果连接起动物细胞工程,胰蛋白酶就只会分解细胞间的胶原蛋白、粘性蛋白使细胞间的

时间长了的话胰蛋白酶对细胞也是有损害的,胰蛋白酶的处理时间一般控制在一分钟左右,不然所处理的组织细胞就会死亡.

胰蛋白酶能够催化蛋白质的特定肽键水解,这个催化过程是不需要能量的,不会使酶失去活力,也不会改变形状和使自身水解.底物与酶的活性中心的结合是可逆的,这种结合使得蛋白质特定肽键因弯曲变形而被活化,更易于受

一定会,细胞膜中含有蛋白质,且它们与细胞膜上的磷酸基团共价相连,胰蛋白酶完全可以水解这些蛋白质,这些蛋白质被水解之后,细胞膜破裂就是很自然的了.比如胰腺运送的胰蛋白酶原如果提前激活,那么就会得致命的急

因为动物细胞表面很多和培养皿结合的蛋白都是带有钙或者离子的蛋白,而胰酶是就是降解这种带有钙或者离子蛋白的酶,它可以将细胞膜上和培养皿壁结合的蛋白降解,从而使细胞和培养皿壁脱离,广义上讲,还是取决于其特

1孤独和寂寞不一样.寂寞会发慌,孤独则是饱满的,是庄子说的“独与天地精神往来”,是确定生命与宇宙间的对话,已经到了最完美的状态.

原因：消化时间太短,消化就不充分,不能使细胞充分分散开来；消化时间太长,会导致细胞膜表面蛋白大量被分解,从而导致细胞死亡!

细胞外含有多种胞外蛋白,如胶原蛋白；使细胞间或细胞与培养瓶内壁粘连起来.用胰蛋白酶分解这些蛋白质后就可以使它们分开了!

EDTA是乙二胺四乙酸,一种金属螯合剂.一般和胰蛋白酶配合使用.原因在于,钙,镁等金属离子会降低胰酶活力,故在使用胰酶消化液时要配合加入EDTA.它可以螯合这些离子,消除对胰酶的抑制.

用胰蛋白酶分解这些蛋白质后就可以使它们分开了叶风and花影(站内联系TA)贴壁细胞就是贴着细胞瓶底生长的,细胞长满瓶底后需要传代啊,这个时候直接吹打细胞一般吹打不下来的,就算吹打下来对细胞伤害也很大,

细胞用胰蛋白酶处理后,细胞贴壁生长减弱或脱离附着壁.这时细胞由于自身内部细胞骨架的张力以及培养液表面张力作用下成为球形.

胰蛋白酶是切割蛋白质的,因为细胞与细胞之间存在着一些连接结构,主要成分是蛋白质,加入适量的胰蛋白酶可以将这些蛋白质降解,从而使得细胞之间彼此分散.EDTA为金属离子螯合剂,许多酶功能的发挥需要一些金属

要看你买那种化学试剂了,要是你买一般普通做实验的,很多地方都有的卖,要是你买的是实验室里面的那种专业级标准的就要到专业厂家去买了,比如上海紫一什么的,

博凌科为有三个可能的原因：(1)胰蛋白酶消化后细胞没吹散,最好在消化后的细胞过细胞漏网；(2)淋巴细胞分离液密度不对查细胞大小/密度,调整淋巴细胞分离液密度；(3)溶细胞的溶液可能会对细胞分离产生影响

细胞之间是通过CAM（细胞粘性分子）相连的,而很多粘性分子只有在有+2价金属离子,如Ca2+,Mg2+,的存在下才能行使这种功能.在胰酶中加EDTA的作用是熬合这些二价离子,使细胞被消化成单细胞形态再

植物细胞不能用胰酶-EDTA消化,要用纤维素酶消化.————————————————————————————————————————————应该是肿瘤细胞吧.正常的细胞,貌似都需要用胰酶或者胶原酶消化

终止胰酶的继续消化,只需添加含血清的培养基即可.血清可以抑制胰酶对细胞的消化作用.

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天然状态的也能水解,不过因为天然状态蛋白具有空间结构,酶切位点容易被掩盖,蛋白酶能接触到的比理论上的少,因此效率不如变性后的线性结构蛋白.

测定水中硬度时,如果水样中镁的含量较低（相对于钙）,用铬黑T指示剂往往得不到敏锐的终点,所以可在缓冲液中加入少量Mg-EDTA络合物,利用置换滴定法的原理来提高终点变色的敏锐性.