分离纯化

先将土壤做成糊状,然后析出液体,将液体先培养,然后将液体划线培养,可分出很多菌体,然后制造含蛋白质的培养基,把不同的菌株分别涂布到培养基上,看蛋白质的是否减少,减少的即为产蛋白酶的菌株.希望对你有用!

基本原理是通过稀释使菌体细胞充分分散,单细胞得以生长发育形成菌落,可使用稀释法或平板划线法进一步纯化.

[编辑本段]蛋白质组学的研究内容主要有两方面,一是结构蛋白质组学,二是功能蛋白质组学.其研究前沿大致分为三个方面：①针对有关基因组或转录组数据库的生物体或组织细胞,建立其蛋白质组或亚蛋白质组及其蛋白质

目的是避免所采的土壤样品以外的微生物可能造成的污染,和对分离结果可能造成的改变.一旦有外来微生物的污染,一是可能影响土壤中原有微生物群落组成和比例,二是可能对土壤中原有微生物群落作出错误判断和评价.

蛋白质分离纯化常用方法有：1、沉淀,2、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的,在电场中能向电场的正极或负极移动.根据支撑物不同,有薄膜电泳、凝胶电泳等.3、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与

分子克隆加蛋白纯化,你这个问题太大了

1、土壤用无菌水浸泡,静置取上清2、做梯度——上清分别稀释10倍、100倍、1000倍等等3、使用链霉菌优势培养基（在上边链霉菌比其他菌长的快）,用步骤2的各个梯度液体分别铺板.4、按照链霉菌最适生长

1、土样采集：取10cm左右深层土壤10g备用. 2、制备土壤稀释液：称取土壤1g,放入有99mL无菌水的三角瓶中,振荡均匀,即为稀释10－2的土壤悬液.然后进行十倍梯度稀释,依次制备

盐析法DNA和蛋白质等其他成分在不同浓度的NaCl溶液中溶解度不同利用这一特点选择适当的盐浓度就能使DNA充分溶解而使杂质沉淀或者相反以达到分离目的DNA在NaCl溶液中的溶解度先增大后减小在DNA溶

蛋白质是胶体利用分子或离子可以透过半透膜而胶体粒子不能透过的原理,将胶体中的分子或离子分离出来.这种方法叫做渗析.所以蛋白质可以透过渗析达到提纯、净化的目的.上面的加重金属盐,电泳都是使胶体粒子聚沉的

注意事项1保证核酸一级结构的完整性2去除其它生物大分子的污染（蛋白、糖类、脂类分子）.3去除其它核酸分子的污染（提取DNA,去除RNA污染）.4去除对酶有抑制作用的有机溶剂和高浓度金属离子.5简化操作

这是利用混合物中各组分的物理化学性质的不同,使各组分以不同程度分布在固定相和流动相中,当流动相流过固定相时,各组分以不同的速度移动,而达到分离的目的.一般用理论塔板数来表示色谱柱的效率,色谱柱长达几千

蛋白质分离纯化的方法,要根据不同的处理物和目的蛋白而选择不同的方法.所以在纯化之前,应该要对目的蛋白一些理化性质等要加以了解.不过蛋白质纯化最常用的是饱和硫酸铵法.

溶剂提取,除蛋白,脱色,除小分子杂质.百度文库有具体的,你可以去看看先用酶或化学方法脱蛋白,然后层析柱分离.具体的你还是查文献去吧.

不对1、不能判断电泳条带中的蛋白是否是目的蛋白,如果要准确判断,除了对比marker的分子量,还需要进行westernblot.2、不能判断所得条带是否只含有一种蛋白,也许有相似分子量的其他蛋白也混在

蛋白质分离纯化的一般程序可分为以下几个步骤：（一）材料的预处理及细胞破碎分离提纯某一种蛋白质时,首先要把蛋白质从组织或细胞中释放出来并保持原来的天然状态,不丧失活性.所以要采用适当的方法将组织和细胞破

不清楚

蛋白质的分离纯化方法很多,主要有：（一）根据蛋白质溶解度不同的分离方法1、蛋白质的盐析中性盐对蛋白质的溶解度有显著影响,一般在低盐浓度下随着盐浓度升高,蛋白质的溶解度增加,此称盐溶；当盐浓度继续升高时

盐析可以提纯蛋白质

菌体形态的影响因素是很多的,例如培养基成分,培养时间等,菌体处于不同的生长阶段形态也是不一样的,尤其是处于衰亡期的菌体形态是非常多变的.所以你看到的菌可能处于不同的生长期,而且培养基状态也不同,形态应